Preview

Опухоли женской репродуктивной системы

Расширенный поиск

Роль матриксной металлопротеиназы 7 при раке яичников (обзор литературы)

https://doi.org/10.17650/1994-4098-2015-11-3-67-71

Полный текст:

Аннотация

Рак яичников является одним из наиболее агрессивных опухолевых заболеваний у женщин и стойко занимает одно из ведущих мест среди причин смертности от онкологической патологии репродуктивной системы. Несмотря на совершенствование способов профилактики, ранней диагностики, а также наличие в арсенале онкологов современных методов лечения, включающих хирургический, лучевой, лекарственный, в том числе таргетную и гормонотерапию, отдаленные результаты остаются неудовлетворительными. В связи с этим большое внимание уделяется поиску молекулярно-биологических механизмов, участвующих в канцерогенезе, а также разработке лабораторных тестов, позволяющих выявить больных на ранних стадиях опухолевого процесса, дифференцировать злокачественные и доброкачественные опухоли, определить тактику лечения конкретного пациента и оценить прогноз. Одним из ключевых моментов этиопатогенеза рака яичников является взаимодействие опухолевой ткани с межклеточным веществом, распад протеинов которого в большинстве случаев контролируется протеолитическими ферментами. Матриксная металлопротеиназа 7 (ММП-7), или матрилизин, как и другие представители семейства ММП, проявляет протеолитическую активность в отношении компонентов межклеточного пространства, деградация которых лежит в основе механизмов инвазии и метастазирования опухолевых клеток. Матрилизин участвует также в регуляции биоактивных молекул, принимающих непосредственное участие в физиологии клетки. В обзоре кратко освещена роль ММП-7 при раке яичников. 

Об авторах

Р. И. Князев
ГБОУ ДПО РМАПО Минздрава России; Россия, 123995, Москва, ул. Баррикадная, 2/1;
Россия


И. И. Бокин
ГБОУ ДПО РМАПО Минздрава России; Россия, 123995, Москва, ул. Баррикадная, 2/1;
Россия


В. В. Баринов
ФГБНУ «РОНЦ им. Н.Н. Блохина»; Россия, 115478, Москва, Каширское шоссе, 23
Россия


Список литературы

1. Злокачественные новообразования в России в 2013 г. (заболеваемость и смертность). Под ред. А.Д. Каприна, В.В. Старинского, Г.В. Петровой. М., 2015. 12 с. [Malignant tumors in Russia in 2013 (morbidity and mortality). Ed. by А.D. Kaprin, V.V. Starinsky, G.V. Petrova. Мoscow, 2015. 12 р. (In Russ.)].

2. International agency for research on cancer. GLOBOCAN 2012: estimated cancer incidence, mortality and prevalence worldwide in 2012. URL: http://globocan.iarc.fr/Pages/ fact_sheets_population.aspx.

3. Friedl P., Locker J., Sahai E., Segall J.E. Classifying collective cancer cell invasion. Nat Cell Biol 2012;14(8):777–83.

4. Friedl P., Alexander S. Cancer invasion and the microenvironment: plasticity and reciprocity. Cell 2011;147(5):992–1009.

5. Kessenbrock K., Plaks V., Werb Z. Matrix metalloproteinases: regulators of the tumor microenvironment. Cell 2010;141(1):52–67.

6. Кушлинский Н.Е., Герштейн Е.С. Исследование матриксных металлопротеиназ и их тканевых ингибиторов в опухолях и периферической крови онкологических больных. Клинические перспективы. Лабораторная служба 2013;1:25–38. [Kushlinsky N.Е., Gerstein Е.S. Research of matrix metalloprotease and its tissue inhibitors in tumors and peripheral blood of oncologic patients. Clinical prospects. Laboratornaya sluzhba = Laboratory Service 2013;1:25–38. (In Russ.)].

7. Nelson A.R., Fingleton B., Rothenberg M.L., Matrisian L.M. Matrix metalloproteinases: biologic activity and clinical implications. J Clin Oncol 2000;18(5):1135–49.

8. Moss L.A.S., Jensen-Taubman S., StetlerStevenson W.G. Matrix metalloproteinases: changing roles in tumor progression and metastasis. Am J Pathol 2012;181(6):1895–9.

9. Liotta L.A. Tumor invasion and metastases – role of the extracellular matrix: Rhoads Memorial Award lecture. Cancer Res 1986;46(1):1–7.

10. Герштейн Е.С., Кушлинский Н.Е. Клинические перспективы исследования ассоциированных с опухолью протеаз и их тканевых ингибиторов у онкологических больных. Вестник РАМН 2013;5:16–27. [Gerstein Е.S., Kushlinsky N.Е. Clinical prospects of the research, associated with protease tumors and its inhibitors at oncologic patients. Vestnik RAMN = RAMS Herald 2013;5:16–27. (In Russ.)].

11. Mantovani A. Molecular pathways linking inflammation and cancer. Curr Mol Med 2010;10(4):369–73.

12. Yu W.H., Woessner J.F. Jr, McNeish J.D., Stamenkovic I. CD44 anchors the assembly of matrilysin/MMP-7 with heparin-binding epidermal growth factor precursor and ErbB4 and regulates female reproductive organ remodeling. Genes Dev 2002;16(3):307–23.

13. Zhao H., Yang Z., Wang X. et al. Triptolide inhibits ovarian cancer cell invasion by repression of matrix metalloproteinase 7 and 19 and upregulation of E-cadherin. Exp Мol Мed 2012;44(11):633–41.

14. Rims C.R., McGuire J.K. Matrilysin (MMP-7) catalytic activity regulates β-catenin localization and signaling activation in lung epithelial cells. Exp Lung Res 2014;40(3): 126–36.

15. Mohan M.J., Seaton T., Mitchell J. et al. The tumor necrosis factor-α converting enzyme (TACE): a unique metalloproteinase with highly defined substrate selectivity. Biochemistry 2002;41(30):9462–9.

16. Wang F., So J., Reierstad S., Fishman D.A. Matrilysin (MMP 7) promotes invasion of ovarian cancer cells by activation of progelatinase. Int J Cancer 2005;114(1): 19–31.

17. Bavi P.P., Bu R., Uddin S., Al-Kuraya K.S. MMP7 Polymorphisms-A new tool in molecular pathology to understand esophageal cancer. Saudi J Gastroenterol 2011;17(5):299–300.

18. Sentani K., Matsuda M., Oue N. et al. Clinicopathological significance of MMP-7, laminin γ2 and EGFR expression at the invasive front of gastric carcinoma. Gastric Cancer 2014;17(3):412–22.

19. Clapper M.L., Hensley H.H., Chang W.C. et al. Detection of colorectal adenomas using a bioactivatable probe specific for matrix metalloproteinase activity. Neoplasia 2011;13(8):685–91.

20. Pryczynicz A., Gryko M., Niewiarowska K. et al. Immunohistochemical expression of MMP-7 protein and its serum level in colorectal cancer. Folia Histochem Cytobiol 2013;51(3):206–12.

21. Xing X.J., Gu X.H., Ma T.F. Relationship of serum MMP-7 levels for colorectal cancer: a meta-analysis. Tumor Biol 2014;35(10): 10515–22.

22. Hirashita T., Iwashita Y., Ohta M. et al. Expression of matrix metalloproteinase-7 is an unfavorable prognostic factor in intrahepatic cholangiocarcinoma. Jo Gastrointest Surg 2012;16(4):842–8.

23. Fukuda A., Wang S.C., Morris J.P. et al. Stat3 and MMP7 contribute to pancreatic ductal adenocarcinoma initiation and progression. Cancer Cell 2011;19(4):441–55.

24. Кисарова Я.А. Активность матриксных металлопротеаз у мышей при развитии и метастазировании аденокарциномы легких Льюис. Бюллетень СО РАМН 2010;4: 154–8. [Kisarova Y.А. Аctivity of matrix metalloproteases at mice at the development and dissemination of Lewis lungs adenocarcinoma. Bulleten' SO RAMN = Bulletin of SB RAMS 2010;4:154–8. (In Russ.)].

25. Kivisaari A.K., Kallajoki M., Mirtti T. et al. Transformation specific matrix metalloproteinases (MMP) 7 and MMP 13 are expressed by tumour cells in epidermolysis bullosa associated squamous cell carcinomas. Br J Dermatol 2008;158(4):778–85.

26. Bucan V., Mandel K., Bertram C. et al. LEF 1 regulates proliferation and MMP 7 transcription in breast cancer cells. Genes Cells 2012;17(7):559–67.

27. Littlepage L.E., Sternlicht M.D., Rougier N. et al. Matrix metalloproteinases contribute distinct roles in neuroendocrine prostate carcinogenesis, metastasis, and angiogenesis progression. Cancer Res 2010;70(6):2224–34.

28. Yurkovetsky Z., Ta'asan S., Skates S. et al. Development of multimarker panel for early detection of endometrial cancer. High diagnostic power of prolactin. Gynecol Оncol 2007;107(1):58–65.

29. Stokes A., Joutsa J., Ala-Aho R. et al. Expression profiles and clinical correlations of degradome components in the tumor microenvironment of head and neck squamous cell carcinoma. Clin Cancer Res 2010;16(7):2022–35.

30. Левкина Н.В. Клиническое значение матриксных металлопротеиназ у больных раком яичников. Дис. ... канд. мед. наук. М., 2011. С. 103–10. [Levkina N.V. Clinical value of matrix metalloproteinases at patients with ovarian cancer. PhD thesis. Мoscow, 2011. Pp. 103–10. (In Russ.)].

31. Zohny S.F., Fayed S.T. Clinical utility of circulating matrix metalloproteinase-7 (MMP-7), CC chemokine ligand 18 (CCL18) and CC chemokine ligand 11 (CCL11) as markers for diagnosis of epithelial ovarian cancer. Med Oncol 2010;27(4):1246–53.

32. Acar A., Onan A., Coskun U. et al. Clinical significance of serum MMP-2 and MMP-7 in patients with ovarian cancer. Med Оncol 2008;25(3): 279–83.

33. Brun J.L., Cortez A., Commo F. et al. Serous and mucinous ovarian tumors express different profiles of MMP-2, -7, -9, MT1MMP, and TIMP-1 and -2. Int J Oncol 2008;33(6):1239–46.

34. Schummer M., Drescher C., Forrest R. et al. Evaluation of ovarian cancer remission markers HE4, MMP7 and Mesothelin by comparison to the established marker CA-125. Gynecol Oncol 2012;125(1):65–9.

35. Sillanpää S.M., Anttila M.A., Voutilainen K.A. et al. Prognostic significance of matrix metalloproteinase 7 in epithelial ovarian cancer and its relation to β-catenin expression. Int J Cancer 2006;119(8):1792–9.

36. Brun J.L., Cortez A., Lesieur B. et al. Expression of MMP-2, -7, -9, MT1-MMP and TIMP-1 and -2 has no prognostic relevance in patients with advanced epithelial ovarian cancer. Oncol Rep 2012;27(4): 1049–57.


Для цитирования:


Князев Р.И., Бокин И.И., Баринов В.В. Роль матриксной металлопротеиназы 7 при раке яичников (обзор литературы). Опухоли женской репродуктивной системы. 2015;11(3):67-71. https://doi.org/10.17650/1994-4098-2015-11-3-67-71

For citation:


Knyazev R.I., Bokin I.I., Barinov V.V. Role of matrix metalloproteinase 7 in ovarian cancer (review of literature). Tumors of female reproductive system. 2015;11(3):67-71. (In Russ.) https://doi.org/10.17650/1994-4098-2015-11-3-67-71

Просмотров: 424


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1994-4098 (Print)
ISSN 1999-8627 (Online)